CG : nf

S : OMS – https://cutt.ly/KeoYOSw (consulté le 10.10.2019) ; INSERM – https://cutt.ly/PeoYO4I (consulté le 10.10.2019).

N : 1. Du grec haima : sang ; latin globus : boule ; Gower, péninsule située sur la côte sud-ouest du Pays de Galles ; Portland, ville de l’Oregon aux États-Unis.
Symb. Hb.
2. Terme générique pour désigner des chromoprotéines ferroporphyriques, de masse moléculaire 63 000 Da, constituées d’hème et de globines, protéines qui comprennent deux paires de chaînes polypeptidiques alpha et bêta, à 141 et 146 acides aminés respectivement, dont chacune est associée à une molécule d’hème à atome ferreux capable de se combiner de façon réversible à l’oxygène moléculaire.
3. En particulier, l’hémoglobine habituelle Hb4 est une hétéroprotéine possédant un noyau tétrapyrrolique lié à un atome de fer dicovalent et ce pigment respiratoire, en solution dans les hématies, assure le transport de l’oxygène des poumons vers les tissus et, partiellement, celui de l’anhydride carbonique.
3. Toutes les sous-unités d’hémoglobine, depuis les espèces les plus primitives jusqu’à l’Homme, ont en commun une même structure tridimensionnelle, constituée par le repliement de huit segments hélicoïdaux autour de la molécule d’hème. Le dioxygène se fixe sur le fer de l’hème ; accessoirement le dioxyde de carbone se fixe sur des fragments aminés de la globine et sur l’hème comme le dioxygène ce qui en réduit la fixation (effet Bohr). L’hémoglobine participe ainsi, pour 1/3 environ, au transport du dioxyde de carbone, les bicarbonates du plasma assurant le reste.
4. Différentes par leur structure primaire, plusieurs hémoglobines, se succèdent et existent simultanément au cours de la vie : hémoglobines embryonnaires (hémoglobines Gower et Portland), hémoglobine fœtale (ou F), hémoglobines adultes (A et A2). Outre les chaînes notées alpha2 bêta2 pour l’hémoglobine habituelle HbA, il existe dans certains cas d’autres chaînes de structure voisine désignées par gamma, delta, epsilon. L’hémoglobine fœtale HbF est alpha2 gamma2. Parmi les hémoglobines anormales, celle de la drépanocytose est marquée par une modification qualitative d’une chaîne de globine ; celles des thalassémies le sont par une anomalie quantitative d’un type de chaîne.
5. Chez l’Homme, les gènes des globines de la famille bêta (A G bêta et delta) sont situés sur le chromosome 11 et ceux de la famille alpha (α1 et α2) sur le chromosome 16. Le profil électrophorétique de l’hémoglobine d’un adulte normal révèle la présence d’environ 95% d’hémoglobine A1, de 2,5% d’hémoglobine A2, de moins de 1% d’hémoglobine F et de diverses fractions mineures résultant de modifications post-traductionnelles.
6. La teneur normale d’hémoglobine est chez l’homme, de 15,5 ± 2,2 g/dl et chez la femme, de 13,7 ± 2,0 g/dl. Une teneur inférieure à 13 g/dl chez l’homme et 12 g/dl chez la femme définit une anémie.
7. Les molécules d’oxygène et de dioxyde de carbone sont attirées par l’ion de fer ferreux (bivalent) situé au centre de la molécule d’hème et s’y fixent. C’est de cette façon qu’elles sont transportées dans l’organisme.
8. Le terme pigment respiratoire et son équivalent anglais respiratory pigment désignent chez l’humain et plusieurs mammifères l’hémoglobine, la myoglobine et les cytochromes.

S : 1 à 6. DAM – https://cutt.ly/ZeoYPj3 (consulté le 10.10.2019). 7 et 8. GDT – https://cutt.ly/jeoYPHL (consulté le 10.10.2019).

SYN : Hb, pigment sanguin.

S : GDT – https://cutt.ly/jeoYPHL (consulté le 10.10.2019)

RC : anémie, érythrocyte.